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Person

Christoph Becker-Pauly (1975-)

Biochemiker

Name	Christoph Becker-Pauly
Zeit	1975- (Lebensdaten)
Ort	Kiel (Wirkungsort) Deutschland
Akademischer Grad bzw. Titel	Prof. Dr. rer. nat.
Beruf	Biochemiker (charakteristischer Beruf) Biologe
Variante	Christoph Becker- Pauly Christoph Becker (früherer Name)
Beziehung	Christian-Albrechts-Universität zu Kiel. Biochemisches Institut
Quelle	Kürschner Homepage: https://www.uni-kiel.de/Biochemie/scripte/dynamic/groups/becker-pauly/cv.php (Stand: 04.01.2017)
Datensatztyp	Person
GND-Nummer	129660221
Datensatz-ID	129660221
Beteiligt an alle anzeigen Identification of PCPE-2 as the endogenous specific inhibitor of human BMP-1/tolloid-like proteinases Identification of PCPE-2 as the endogenous specific inhibitor of human BMP-1/tolloid-like proteinases MT1-MMP and ADAM10/17 exhibit a remarkable overlap of shedding properties Proteolytic processing of galectin-3 by meprin metalloproteases is crucial for host-microbiome homeostasis Proteolytische Spaltung des Triggering receptor expressed on myeloid cells 2 (TREM2) durch die Metalloprotease Meprin β Posttranslational regulation of the metalloprotease meprin β Characterization of the Cancer-Associated Meprin Beta Variants G45R and G89R Distinct contributions of meprins to skin regeneration after injury – Meprin α a physiological processer of pro-collagen VII Interaktion der Metalloprotease Meprin β mit dem Zelloberflächenprotein CD99 und den CD99-Varianten D92H und D92Y The role of meprin β for the pathogenesis of Alzheimer's disease Cathepsin S provokes interleukin-6 (IL-6) trans-signaling through cleavage of the IL-6 receptor in vitro Cathepsin S provokes interleukin-6 (IL-6) trans-signaling through cleavage of the IL-6 receptor in vitro Cathepsin S provokes interleukin-6 (IL-6) trans-signaling through cleavage of the IL-6 receptor in vitro Die Metalloprotease Meprin beta ist eine Sheddase des triggering receptor expressed on myeloid cells type 2 (TREM2) Funktionelle Charakterisierung der krebsassoziierten Meprin β Varianten D47A und G32R Degradome of soluble ADAM10 and ADAM17 metalloproteases Regulation of the alternative β-secretase meprin β by ADAM-mediated shedding Differences in Shedding of the Interleukin-11 Receptor by the Proteases ADAM9, ADAM10, ADAM17, Meprin α, Meprin β and MT1-MMP Regulation der proteolytischen Aktivität der Metalloproteasen Meprin α und Meprin β im Kontext pathologischer Konditionen The Metalloprotease Meprin β Is an Alternative β-Secretase of APP Funktionelle und histologische Untersuchungen der humanen Metalloprotease Meprin

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Christoph Becker-Pauly (1975-)

Identification of PCPE-2 as the endogenous specific inhibitor of human BMP-1/tolloid-like proteinases

Identification of PCPE-2 as the endogenous specific inhibitor of human BMP-1/tolloid-like proteinases

MT1-MMP and ADAM10/17 exhibit a remarkable overlap of shedding properties

Proteolytic processing of galectin-3 by meprin metalloproteases is crucial for host-microbiome homeostasis

Proteolytische Spaltung des Triggering receptor expressed on myeloid cells 2 (TREM2) durch die Metalloprotease Meprin β

Posttranslational regulation of the metalloprotease meprin β

Characterization of the Cancer-Associated Meprin Beta Variants G45R and G89R

Distinct contributions of meprins to skin regeneration after injury – Meprin α a physiological processer of pro-collagen VII

Interaktion der Metalloprotease Meprin β mit dem Zelloberflächenprotein CD99 und den CD99-Varianten D92H und D92Y

The role of meprin β for the pathogenesis of Alzheimer's disease

Cathepsin S provokes interleukin-6 (IL-6) trans-signaling through cleavage of the IL-6 receptor in vitro

Cathepsin S provokes interleukin-6 (IL-6) trans-signaling through cleavage of the IL-6 receptor in vitro

Cathepsin S provokes interleukin-6 (IL-6) trans-signaling through cleavage of the IL-6 receptor in vitro

Die Metalloprotease Meprin beta ist eine Sheddase des triggering receptor expressed on myeloid cells type 2 (TREM2)

Funktionelle Charakterisierung der krebsassoziierten Meprin β Varianten D47A und G32R

Degradome of soluble ADAM10 and ADAM17 metalloproteases

Regulation of the alternative β-secretase meprin β by ADAM-mediated shedding

Differences in Shedding of the Interleukin-11 Receptor by the Proteases ADAM9, ADAM10, ADAM17, Meprin α, Meprin β and MT1-MMP

Regulation der proteolytischen Aktivität der Metalloproteasen Meprin α und Meprin β im Kontext pathologischer Konditionen

The Metalloprotease Meprin β Is an Alternative β-Secretase of APP

Funktionelle und histologische Untersuchungen der humanen Metalloprotease Meprin