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Person

Frank Bordusa (1969-)

Name	Frank Bordusa
Time	1969- (Date of birth and death)
Further information	Diss. Fachbereich Biochemie
Record type	Person
GND-Identifier	118151967
Record ID	118151967
Involved in show all Helix shuffling in staphylococcal protein A : design, selection and characterization of novel domain B variants Backbone and side chain resonance assignment of the intrinsically disordered human DBNDD1 protein "Screening und Charakterisierung D-Aminosäure-spezifischer hydrolytischer Enzyme" Backbone and side chain resonance assignment of the intrinsically disordered human DBNDD1 protein Backbone and nearly complete side-chain chemical shift assignments reveal the human uncharacterized protein CXorf51A as intrinsically disordered Optimierung von Trypsiligase zur C-terminalen Modifikation von Proteinen Backbone and nearly complete side-chain chemical shift assignments of the human death-associated protein 1 (DAP1) 1H, 13C, and 15N Backbone assignments of the human brain and acute leukemia cytoplasmic (BAALC) protein Darstellung und Charakterisierung cyclischer Peptide mit antimykobakterieller Aktivität Design neuer bi- und trispezifischer Antikörperderivate für die zielgerichtete Applikation haptenylierter toxischer Payloads Kombination chemischer und enzymatischer Methoden zur regiospezifischen Modifizierung von Proteinen Untersuchungen zur S- und S'-Bindungsort-Spezifität der Cysteinprotease Clostripain

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Katalog der Deutschen Nationalbibliothek

Frank Bordusa (1969-)

Helix shuffling in staphylococcal protein A : design, selection and characterization of novel domain B variants

Backbone and side chain resonance assignment of the intrinsically disordered human DBNDD1 protein

"Screening und Charakterisierung D-Aminosäure-spezifischer hydrolytischer Enzyme"

Backbone and side chain resonance assignment of the intrinsically disordered human DBNDD1 protein

Backbone and nearly complete side-chain chemical shift assignments reveal the human uncharacterized protein CXorf51A as intrinsically disordered

Optimierung von Trypsiligase zur C-terminalen Modifikation von Proteinen

Backbone and nearly complete side-chain chemical shift assignments of the human death-associated protein 1 (DAP1)

1H, 13C, and 15N Backbone assignments of the human brain and acute leukemia cytoplasmic (BAALC) protein

Darstellung und Charakterisierung cyclischer Peptide mit antimykobakterieller Aktivität

Design neuer bi- und trispezifischer Antikörperderivate für die zielgerichtete Applikation haptenylierter toxischer Payloads

Kombination chemischer und enzymatischer Methoden zur regiospezifischen Modifizierung von Proteinen

Untersuchungen zur S- und S'-Bindungsort-Spezifität der Cysteinprotease Clostripain