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Nomenklatur (Biologie / Chemie)

Phospholipase D

Phospholipasen

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Phospholipase D

Synonym

EC 3.1.4.4
Lipophosphodiesterase II
Lecithinase D
Cholin-Phosphatase
Phosphatidylcholin-phosphatidohydrolase

Broader term

Phospholipasen

Topic

Biochemie, Biophysik, Zytologie

Source

EC

Record type

Nomenklatur (Biologie / Chemie)

GND-Identifier

4477150-2

Record ID

952123347

Topic of

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Verhaltens- und molekularbiologische Untersuchungen zur Grundlage der Toleranz gegenüber serotonergen Halluzinogenen

Molekulare Funktionen von Metallionen bei der Aktivierung pflanzlicher Phospholipase D

Studien zur Gewinnung und gentechnischen Modifizierung von Phospholipase D aus Schlafmohn (Papaver somniferum L.) und Weißkohl (Brassica oleracea var. capitata)

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Messung von Phospholipase D Metaboliten bei Notfall- und Intensivpatienten mit akutem Koronarsyndrom unter besonderer Berücksichtigung der Therapie mit GPIIb/IIIa-Antagonisten

G protein coupled receptor signaling to phospholipase D1 mediated by G12 type G proteins, LIM kinase and cofilin

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Stimulation der Phospholipase D durch Proteinkinase C in HEK-293-Zellen : Bedeutung von GTPasen der Ras-Familie

Identifizierung und rekombinante Herstellung von Phospholipase D-Isoenzymen aus Weißkohl (Brassica oleracea var. capitata)

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Identifizierung und Charakterisierung von neuen Signalkomponenten und Signalwegen, die in die Stimulation der Phospholipase-D durch Membranrezeptoren eingeschaltet sind

Experimentelle Charakterisierung der Rolle von Calciumionen, Protonen und Phospholipiden in der Signaltransduktion pflanzlicher Zellen

Heterotrimere G-Proteine und 14-3-3-Proteine regulieren in vitro die Phospholipasen C und D

Biotechnologische Anwendung des Enzyms Phospholipase D aus Weißkohl zur katalytischen Umwandlung von Lecithinen

Hydrogel-eingehüllte Enzyme und deren Einsatz in organischen Lösungsmitteln

Modifizierte 1,3-Diacylglyceride : Synthesen, Assoziationsstudien und enzymatische Untersuchungen mit Phospholipase-D

Phospholipase D-katalysierte Phospholipidtransformationen : Studien zum Einfluß von Reaktionsmedium, Substratpolymorphismus und Enzymquelle
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